ミカエリス・メンテン式 - Wikipedia
ミカエリス・メンテン式のプロット ミカエリス・メンテン式（ミカエリス・メンテンしき、英: Michaelis–Menten equation）とは、酵素の反応速度論に大きな業績を残したレオノール・ミカエリスとモード・レオノーラ・メンテンにちなんだ、酵素の反応速度v に関する式で、 で表される。ここで、[P]は反応産物の濃度、[S]は基質濃度、Vmax は基質濃度が無限大のときの反応速度である。また、Km はミカエリス・メンテン定数と言い、v = Vmax /2（最大速度の半分の速度）を与える基質濃度を表す。この式をもとにしたモデルをミカエリス・メンテン動力学という。 この式により、反応速度v は 基質濃度が低い（[S] ≪ Km ）ときはその濃度に比例 基質濃度が高い（[S] ≫ Km ）ときはその濃度に無関係に最大速度 Vmax に収束 となることが分かる[1]。 導出[編集] 迅速平衡
酵素反応速度論 - Wikipedia
大腸菌のジヒドロ葉酸還元酵素。活性部位に2つの基質ジヒドロ葉酸 (右) とNADPH (左) が結合している。蛋白質はリボンダイアグラムで示されており、αヘリックスは赤、ベータシートは黄、ループは青に着色されている。7DFRから作成。 酵素反応速度論 (こうそはんのうそくどろん) とは酵素によって触媒される化学反応を反応速度の面から研究する学問。酵素の反応速度論を研究することで、酵素反応の機構、代謝における役割、活性調節の仕組み、薬物や毒が酵素をどう阻害するかといったことを明らかにできる。 酵素は通常蛋白質分子であり、他の分子 (酵素の基質という) に作用する。基質は、酵素の活性部位に結合し、段階的に生成物へと変化を遂げる。この過程は、反応機構と呼ばれる。反応機構は、単一基質機構と、複数基質機構に分類できる。 一つの基質としか結合しない酵素、例えばトリオースリン酸イソメラーゼの研究では酵素
定常状態 - Wikipedia
この記事は検証可能な参考文献や出典が全く示されていないか、不十分です。出典を追加して記事の信頼性向上にご協力ください。（このテンプレートの使い方） 出典検索?: "定常状態" – ニュース · 書籍 · スカラー · CiNii · J-STAGE · NDL · dlib.jp · ジャパンサーチ · TWL（2011年7月） 定常状態（ていじょうじょうたい、英語: steady state）とは、時間的に一定して変わらない状態を意味し、自然科学の各分野で用いられる概念である。 自然界において、たとえば小川は上流などで雨が降らない限り、時間とともに川の流れの速度や流量が変わることはなく一定であり、この意味で定常状態にあると言える。 流体力学、気象学[編集] 流体力学及び気象学では、着目している流れが時間とともに変化しない状態を定常状態という。 乱流[編集] 厳密に言えば、冒頭の小川の例は
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Lindemann mechanism - Wikipedia
