ubiquitin図１ ユビキチン修飾系の概略 ユビキチン修飾系はE1(活性化酵素)/E2(結合酵素)/E3(ユビキチンリガーゼ)の３種の酵素群の働きにより、標的タンパク質にユビキチンを結合させる翻訳後修飾系であり、多くの場合は連続的にユビキチンが結合することで生じるポリユビキチン鎖が指標となりタンパク質の機能を制御する。ユビキチンの48番目のリジン（K48）を介したポリユビキチン鎖は標的タンパク質のプロテアソームによる分解シグナルとなるが(A)、K63を介したポリユビキチン鎖はタンパク質結合ドメインとして機能し、シグナル伝達やDNA修復に関与する(B)。モノまたはジユビキチンがタンパク質の内在化シグナルとなることも知られている(C)。 ユビキチン修飾系は1978年にエネルギー依存的タンパク質分解系の一部として発見された、タンパク質翻訳後修飾系です。ユビキチンは76アミノ酸からなる酵母からヒトに至るまで非常
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