100℃以上の温度でのタンパク質の安定化機構を熱力学的に解明 | 理化学研究所

要旨 理化学研究所（理研）放射光科学総合研究センター生物試料基盤グループの油谷克英上級研究員、松浦祥悟リサーチアソシエイトらと、高輝度光科学研究センター（JASRI）、大阪大学蛋白質研究所の共同研究グループは、100℃以上の温度領域で生息する超好熱菌[1]などが産生する非常に高い熱安定性を示す超耐熱性タンパク質の熱安定性に寄与する疎水性相互作用[2]（疎水性のアミノ酸残基間の相互作用）と静電的相互作用[3]（荷電性のアミノ酸残基間の相互作用）の熱力学的な役割を実証的に解明しました。 タンパク質は20種類のアミノ酸が多数連なってできています。超好熱菌などが産出する超耐熱性タンパク質には、側鎖がイオン化する荷電性のアミノ酸残基（荷電性残基[4]）が、好熱菌や常温生物などのタンパク質に比べ高い割合で存在しています。このため、荷電性残基間の相互作用（塩結合）が、100℃以上の温度領域でのタンパク質